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O que são peptídeos



O que são peptídeos?

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Um peptídeo é uma molécula criada pela junção de dois ou mais aminoácidos. Eles estão presentes em todas as células vivas e possuem uma variedade de atividades bioquímicas. Em geral, se o número de aminoácidos for menor que cinquenta, essas moléculas são chamadas de peptídeos, enquanto sequências maiores são referidas como proteínas. Assim, os peptídeos podem ser considerados pequenas proteínas que são simplesmente cadeias de aminoácidos.


Propriedades

Peptídeos nos quais aminoácidos individuais são linearmente ligados a uma cadeia em uma ordem definida (seqüência) podem ser considerados como uma pequena proteína. Péptidos com aminoácidos ligados circularmente são chamados ciclopéptidos. Além disso, os peptídeos diferem principalmente por suas massas molares. A delineação para proteínas pelo número de aminoácidos ligados é fluida; Com uma cadeia de mais de 100 aminoácidos ligados que se desdobram em uma forma particular, a molécula é comumente chamada de proteína. Péptidos com glicosilação são referidos como glicopéptidos ou como glicoproteínas, péptidos com lípidos como lipopéptidos ou como lipoproteínas.


Organismos podem formar peptídeos por tradução exclusivamente de α-aminoácidos da forma L, porque para este processo apenas os aminoácidos geneticamente codificados estão disponíveis, os quais estão ligados a um tRNA. Ocasionalmente, criaturas de vários reinos também contêm D-aminoácidos em peptídeos, mas estes são produtos de vias metabólicas especiais de síntese de peptídeos não ribossômicos e não de biossíntese de proteínas. Os peptídeos cumprem um grande número de funções fisiológicas e podem atuar como hormônios, por exemplo, outros têm efeitos antiinflamatórios ou pró-inflamatórios; Existem também peptídeos antimicrobianos com efeitos antibióticos ou antivirais. Em alguns casos, o seu modo de ação foi bem pesquisado.


O termo peptídeo foi usado pela primeira vez em 1902 por Emil Fischer para os materiais de partida dos produtos de degradação da proteína por pepsina em peptona (para grego πεπτικός peptikos 'digestible' ou πεπτός peptos, cozidos '), concebido como construído a partir de monômeros, análogo a um polissacarídeo .


estrutura

Na condensação de aminoácidos, o grupo carboxi de um aminoácido reage formalmente com a água saindo com o grupo amino do outro aminoácido para o grupo amida ácido -CO-NH-, a ligação amida recém-ligada entre o átomo de carbono do grupo carbonilo e o azoto torna-se uma ligação peptídica. O grupo amino livre em uma extremidade do peptídeo é chamado de terminal N, o grupo carboxila livre na outra extremidade é chamado de terminal C.


A ligação peptídica não é rotativa livremente porque existem duas estruturas de ressonância. Isso desempenha um papel importante na estrutura das proteínas.


Divisão

Pelo número de aminoácidos que compõem uma molécula peptídica, os peptídeos são amplamente diferenciados em:

Número de identificação:

aminoácidos

dipeptídeos 2

tripeptídeos 3

Tetrapeptides 4

Pentapeptides 5

Hexapeptide 6

heptapeptídeo 7

Oktapeptid 8

nonapeptides 9

Oligopeptídeos abaixo de aprox. 10

Polipeptídeos acima de 10

Macropeptídeos acima de aprox. 100

Para a maioria dos peptídeos, os aminoácidos ligados formam cadeias; suas extremidades são chamadas de terminais N e C, o número de aminoácidos como comprimento de cadeia. Em ciclopeptídeos, dois ou mais aminoácidos são conectados um ao outro em um anel.


Proteínas geralmente consistem de cadeias polipeptídicas de mais de cem aminoácidos. Através do dobramento de proteínas, eles possuem uma estrutura espacial específica que é essencial para sua função biológica e pode ser estabilizada por meio de pontes dissulfeto. Além disso, as proteínas podem se reunir e formar um complexo proteico, como as hemoglobinas.


Oligopeptídeos

Os oligopéptidos são compostos químicos que consistem em até dez aminoácidos, que estão ligados entre si através de ligações peptídicas.


Um oligopéptido é formado por desidratação fazendo reagir o grupo amino de um primeiro aminoácido com o grupo carboxilo de um segundo aminoácido. Subsequentemente, o grupo amino livre do dipéptido resultante reage com o grupo carboxi de outro aminoácido. Seguindo este padrão, aminoácidos adicionais podem ser ligados, resultando em uma cadeia curta de aminoácidos ligados por ligações peptídicas. Se as duas extremidades da cadeia também estão ligadas, um peptídeo cíclico é formado (veja abaixo).


Oligopeptídeo play z. B. como componentes de enzimas em desintoxicação, transporte e processos metabólicos um papel.


Polipeptídeos

Um polipéptido é um péptido que consiste em pelo menos dez aminoácidos ligados por ligações peptídicas. Os polipéptidos podem ser de origem natural e sintética. Cadeias polipeptídicas com mais de 100 aminoácidos são geralmente referidas como proteínas; no entanto, para uma proteína, são necessárias outras condições, tais como um certo enrolamento de proteína.


Macropeptídeos são peptídeos de alto peso molecular. Se estes estão ligados por pontes de hidrogênio ou dissulfeto, muitas vezes fala de proteínas. No entanto, algumas cadeias de aminoácidos com mais de 100 aminoácidos são apenas referidas como péptidos.


Síntese de Péptidos

Síntese do peptídeo ribossomal

→ Artigo principal: Biossíntese de proteínas

Nas células de organismos vivos, cadeias polipeptídicas individuais são construídas nos ribossomos, que então se desdobram em proteínas. Essa síntese de peptídeos ribossomais é também chamada de biossíntese de proteínas.


Síntese de peptídeos não ribossômicos

Além disso, alguns organismos também têm síntese peptídica não ribossómica por meios puramente enzimáticos utilizando sintetase peptídica não ribossómica (NRPS). O NRPS também pode ser usado para incorporar D-aminoácidos ou os ciclopeptídeos são formados como peptídeo não ribossômico (NRP). Tais NRPS encontram-se não só em vários microrganismos dos três domínios de bactérias, archaea e eucariotes, mas também, por exemplo, em organismos multicelulares de muitos fungos e alguns moluscos.


Síntese técnico-química de peptídeos

O método de síntese técnico-química de escolha para um peptídeo de uma certa sequência varia dependendo do seu comprimento:

Peptídeos curtos são construídos passo a passo a partir da ligação de aminoácidos

Peptídeos mais longos são construídos a partir da ligação de peptídeos mais curtos


Para aumentar a selectividade, os grupos carboxi e amino que não estão ligados são cobertos (por exemplo, ésteres, Boc, Fmoc).


Utilizam-se vários reagentes de acoplamento que activam o grupo carboxilo não protegido de um aminoácido, permitindo assim a ligação à função amino do segundo aminoácido sob condições suaves. Existem várias classes desses reagentes de acoplamento:

Reagentes de fosfónio (por exemplo, BOP, PyBOP)

Reagentes de Uronium (por exemplo, HBTU, HATU, TBTU)

Reagentes de imônio

Reagentes de carbodiimida (por exemplo, DCC, EDC)

Reagentes de imidazólio (por exemplo, CDI)

Reagentes organofosforados

Reagentes de halogenação ácida

Cloroformatos e outros

Após a ligação peptídica ter sido ligada, um dos dois grupos protectores é removido selectivamente. Então, pode-se re-acoplar com outro aminoácido apropriadamente protegido, etc. Finalmente, todos os grupos protectores são removidos e o péptido desejado é isolado.


Alternativamente, as sínteses em fase sólida são geralmente usadas hoje em dia. Além disso, as enzimas também podem ser usadas para a síntese de peptídeos.

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